新传媒网阿尔茨海默病 (AD) 是一种使人衰弱的无法治愈的疾病，影响着全世界数百万患者。β 淀粉样蛋白 (Aβ) 淀粉样蛋白在大脑中的沉积是 AD 早期病理学的关键。载脂蛋白 E (apoE) 与 Aβ 相互作用并可以影响这一病理过程。尽管 apoE-Aβ 相互作用已被广泛研究，并被提议作为 AD 的治疗靶点，但先前的研究结果令人困惑。一些报告称 apoE 促进 Aβ 淀粉样蛋白的形成，而另一些报告称 apoE 阻止这一病理过程。
波士顿大学 Chobanian & Avedisian 医学院的研究人员进行的一项新的生物物理学研究解释了为什么 apoE 和其他载脂蛋白与淀粉样蛋白共沉积，并为了解载脂蛋白如何调节体内淀粉样蛋白的生长和增殖提供了结构基础。
“我们对四种不同淀粉样原纤维的分析表明，apoE-淀粉样蛋白相互作用取决于确切的淀粉样蛋白结构，称为多晶型。淀粉样蛋白多晶型具有疾病和组织特异性，并且在不同的实验中可能有所不同，这解释了先前研究之间的差异。了解此类疾病“特定因素对于利用 apoE-Aβ 相互作用进行治疗靶向至关重要，”第一作者、博士生 Emily Lewkowicz 解释道。学校生物物理学候选人。
研究人员使用了阿尔茨海默氏症和其他神经退行性疾病患者大脑中四种不同结构的 Aβ 原纤维。为了建立具有不同原纤维的复合物中的apoE模型，他们使用计算机建模进行蛋白质对接(根据单个蛋白质的结构预测复合物的结构)，然后进行分子动力学模拟以测试复合物的稳定性。
计算结果与先前的实验数据相结合，揭示了载脂蛋白与淀粉样原纤维结合的驱动力和分子机制。
